Die untersuchten Proteine wirken als biologische Katalysatoren, sogenannte Enzyme, die die Stärke abbauen und in viele andere Stoffe umwandeln können. Die Wissenschaftler haben die Raumstruktur der zwei aneinander gebundenen Reaktionspartner, also Protein und Kohlenhydrat, in einem Kristall bestimmt. Um zu verstehen, welchen Beitrag einzelne Aminosäuren des Proteinkatalysators dabei besitzen, wurden diese gezielt ausgetauscht und die Auswirkung auf die Reaktion untersucht.
Das untersuchte Enzym, die Amylomaltase, kann die lineare Stärke in ringförmige Zuckerketten verwandeln, die zum Beispiel dabei helfen können, die Löslichkeit von Medikamenten zu verbessern. Die wesentliche neue Erkenntnis dieser Arbeit ist es, wie Proteine große polymere Reaktionspartner wie die Stärke erkennen und umsetzen können.
"Das ist auch für biotechnologische Anwendungen von großem Interesse, insbesondere um Biokatalysatoren herstellen und verändern zu können", sagt Prof. Dr. Norbert Sträter, der am Biotechnologisch-Biomedizinischen Zentrum (BBZ) der Universität Leipzig arbeitet. "Diese Katalysatoren wandeln Biomasse aus Pflanzen in Substanzen um, die in der Chemie oder der Pharmazie benötigt werden. Enzyme als Biokatalysatoren sind dabei ein Werkzeug für die Wandlung der erdölbasierten Chemie in eine nachhaltige und umweltschonendere, die sogenannte grüne Chemie." Unter "grüner Chemie" verstehe man die Entwicklung neuer chemischer Produktionsverfahren, in denen der Energieverbrauch und die Belastung der Umwelt stark minimiert werden. "Enzyme besitzen dafür aufgrund ihrer außerordentlich hohen katalytischen Effizienz in Wasser, also unter Vermeidung von Lösungsmitteln, eine wichtige Rolle."
Publikation in "Science Advances", 13. Januar 2017:
C. Roth, N. Weizenmann, N. Bexten, W. Saenger, W. Zimmermann, T. Maier, N. Sträter: "Amylose recognition and ring-size determination of amylomaltase"
DOI: 10.1126/sciadv.1601386
